Der Wirkkomplex ist biochemisch gesehen eine seltsame Zusammensetzung. Das mittlere Molekulargewicht von Immunglobulinen der Klasse IgG (und Immunglobuline dieser Klasse sind in der überwiegenden Menge mit > 95% in dem Immunglobulinpräparat zur Herstellung des Wirkkomplexes enthalten) beträgt ca. 150.000 Dalton. Das Molekulargewicht von Histamindihydrochlorid ist 184,1 Dalton (DAB). Die Molekulargewichte der beiden Komplexpartner betragen also rd. 815:1.
Die Berechnungen ergeben, daß die beiden Komplexpartner IgG und C5H9N3*2HCl im Wirkkomplex Histaglobin in einem molekularen Verhältnis von ca. 98 : 1 vorliegen, mit anderen Worten: auf ca. 100 Immunglobulinmoleküle kommt 1 Histaminmolekül. Nimmt man das Molekulargewichtsverhältnis von ca. 815 hinzu, so ergibt sich ein Masseverhältnis der Komplexpartner IgG und C5H9N3*2HCl von rund 80.000 : 1. Hieraus ist zu erklären, daß es bisher nicht gelungen ist, die Bindungsverhältnisse zwischen den Komplexpartnern zu analysieren; alle bisher angewendeten Methoden waren nicht empfindlich genug. Wir wissen nur, daß es sich wahrscheinlich nicht um kovalente Bindungen handelt, sondern um Wechselwirkungen zwischen dem Ring des Histamins und zyklischen Aminosäuren im IgG-Molekül.
Dieses Verhältnis der Komplexpartner wurde ursprünglich von Parrot und anderen vor mehr als 50 Jahren empirisch durch Dosis-Wirkungs-Versuche am Meerschweinchen als die pharmakologisch effektivste Zusammensetzung erarbeitet. Später hat Ishikava 1979 experimentell gefunden, daß dieses Verhältnis zwischen den Komplexpartnern recht stabil ist. Wenn Histamin im Überschuß mit Immunglobulinen zur Komplexbildung zusammengeführt war, konnte das molekulare Verhältnis nicht durch Sephadex-Chromatographie und anschließende Dialyse gegen physiologische Kochsalzlösung über 3 Tage geändert werden.
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